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北京生夏蛋白O-糖蛋白酶

产品简介

北京生夏蛋白O-糖蛋白酶具有广泛特异性,是一种克隆自铜绿假单胞菌(Pseudomonas aeruginosa)的 O-糖蛋白酶。 该酶可以识别糖蛋白或糖肽链中的粘蛋白型 O-糖链(包括分支结构和唾液酸化结构),并将肽键切割为糖基化丝氨酸或苏氨酸残基(在 N 末端切割)。

产品型号:HLS IMPA001
更新时间:2025-07-24
厂商性质:代理商
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常用O-糖蛋白酶类型

(1) O-糖蛋白酶(O-Glycosidase)

  • 来源:通常来自Enterococcus faecalisStreptococcus pneumoniae

  • 特异性

    • 切割核心1(Galβ1-3GalNAc)和核心3(GlcNAcβ1-3GalNAc)O-糖链,但无法切割唾液酸化的O-糖链(需先去除唾液酸)。

    • 不作用于其他核心结构(如核心2/4)。

  • 应用:简化O-糖链分析,常用于质谱或HPLC前处理。

(2) 非特异性O-糖链释放酶

  • 化学法

    • β-消除反应(碱性条件):如用NaOH/NaBH₄处理,释放O-糖链并还原其末端,但会破坏肽链。

  • 酶法组合

    • 唾液酸酶(Sialidase) + O-糖苷酶:需先去除唾液酸残基,再酶切核心结构。

本公司自主研发的-北京生夏蛋白O-糖蛋白酶(IMPa),也称为免疫调节蛋白酶 (IMPa),是一种来自铜绿假单胞菌(Pseudomonas aeruginosa),具有广谱特异性的 O-糖蛋白酶。它识别糖蛋白或糖肽中的粘蛋白型 O-连接糖链,包括含支链和唾液酸化结构的糖链,切割位置为紧邻糖基化丝氨酸或苏氨酸残基的 N 端肽键上。它可用于在糖蛋白组学实验流程中,测定 O-糖基化位点图谱,并对每个糖基化位点上存在的 O-糖链进行结构分析。O-糖蛋白酶含有 6 × His-tag,使用镍亲和树脂可轻松从反应体系中去除。

产品特点

用于 O-糖基化位点测定和 O-糖结构测定

有效切割糖蛋白(无论是否唾液酸化),无需神经氨酸酶处理

为重组酶,无其它蛋白酶污染

可在变性或非变性条件下使用

不含甘油,便于在 HPLC 和 MS 分析中取得优良效果

以溶液形式提供;具有长达 24 个月的优良活性和稳定性

北京生夏蛋白O-糖蛋白酶含有 6 × His-tag,使用镍亲和树脂可轻松从反应体系中去除








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