北京生夏蛋白O-糖蛋白酶具有广泛特异性，是一种克隆自铜绿假单胞菌（Pseudomonas aeruginosa）的 O-糖蛋白酶。 该酶可以识别糖蛋白或糖肽链中的粘蛋白型 O-糖链（包括分支结构和唾液酸化结构），并将肽键切割为糖基化丝氨酸或苏氨酸残基（在 N 末端切割）。

常用O-糖蛋白酶类型

(1) O-糖蛋白酶（O-Glycosidase）

• 来源：通常来自Enterococcus faecalis或Streptococcus pneumoniae。

• 特异性：

• 切割核心1（Galβ1-3GalNAc）和核心3（GlcNAcβ1-3GalNAc）O-糖链，但无法切割唾液酸化的O-糖链（需先去除唾液酸）。

• 不作用于其他核心结构（如核心2/4）。

• 应用：简化O-糖链分析，常用于质谱或HPLC前处理。

(2) 非特异性O-糖链释放酶

• 化学法：

• β-消除反应（碱性条件）：如用NaOH/NaBH₄处理，释放O-糖链并还原其末端，但会破坏肽链。

• 酶法组合：

• 唾液酸酶（Sialidase） + O-糖苷酶：需先去除唾液酸残基，再酶切核心结构。

本公司自主研发的-北京生夏蛋白O-糖蛋白酶（IMPa），也称为免疫调节蛋白酶 (IMPa)，是一种来自铜绿假单胞菌（Pseudomonas aeruginosa），具有广谱特异性的 O-糖蛋白酶。它识别糖蛋白或糖肽中的粘蛋白型 O-连接糖链，包括含支链和唾液酸化结构的糖链，切割位置为紧邻糖基化丝氨酸或苏氨酸残基的 N 端肽键上。它可用于在糖蛋白组学实验流程中，测定 O-糖基化位点图谱，并对每个糖基化位点上存在的 O-糖链进行结构分析。O-糖蛋白酶含有 6 × His-tag，使用镍亲和树脂可轻松从反应体系中去除。

产品特点

用于 O-糖基化位点测定和 O-糖结构测定

有效切割糖蛋白（无论是否唾液酸化），无需神经氨酸酶处理

为重组酶，无其它蛋白酶污染

可在变性或非变性条件下使用

不含甘油，便于在 HPLC 和 MS 分析中取得优良效果

以溶液形式提供；具有长达 24 个月的优良活性和稳定性

北京生夏蛋白O-糖蛋白酶含有 6 × His-tag，使用镍亲和树脂可轻松从反应体系中去除